FONTI ALIMENTARI DELLE PROTEINE
Le proteine di origine animale sono, dal punto di vista nutrizionale, più complete rispetto a quelle di origine vegetale in quanto contengono tutti gli aminoacidi essenziali. Per questo motivo vengono denominate proteine nobili o complete. Le proteine di origine vegetale sono invece carenti di uno o più aminoacidi essenziali e vengono chiamate incomplete o povere: chi non assume alimenti di origine animale (vegani o vegetariani) deve quindi combinare in modo opportuno diverse fonti di proteine vegetali, in modo da assicurarsi un apporto sufficiente per ogni aminoacido essenziale.
Contenuto in proteine per 100gr. di alimento
| PARMIGIANO REGGIANO 33,3% | SARDINE ALLA PIASTRA 32,3 | BRESAOLA 32% |
| FESA DI TACCHINO SALATA 29,6% | SALMONE AFFUMICATO 25,4% | LENTICCHIE 23,5% |
| TONNO 23% | GORGONZOLA 23% | PETTO DI POLLO 22,8% |
| MORTADELLA DI TACCHINO 22,4% | PROSCIUTTO COTTO 22% | SARDINE IN CONSERVA 22% |
| CARNE DI MAIALE 21,2% | CARNE DI BUE 21% | FORMAGGIO PECORINO 21% |
| FILETTO DI VITELLO 20,7% | CARNE MAGRA DI MANZO 20,7% | POLLO ALLA PIASTRA 20,6% |
| FEGATO DI VITELLO 20,5% | GAMBERI 21% | CECI 20% |
| MANDORLE 20% | CARNE MAGRA DI MAIALE 20% | AGNELLO 18% |
Le proteine, costituenti principali delle cellule, hanno il compito di formare tessuti nuovi o riparare quelli preesistenti, per cui rappresentano il fondamentale materiale di costruzione per la cellula. Es.di proteine strutturali sono:elastina, collagene, actina e miosina
FUNZIONE REGOLATRICE
Le proteine regolano il metabolismo corporeo. Basti pensare agli enzimi e agli ormoni come l’insulina ed il glucagone (ormoni di natura proteica).
FUNZIONE DI DIFESA IMMUNITARIA
Tale funzione è svolta dagli anticorpi, proteine altamente specifiche nella difesa contro le infezioni microbiche.
FUNZIONE ENERGETICA
Gli amminoacidi introdotti possono essere avviati o verso processi metabolici che consentono la produzione di energia e questo viene chiamato gluconeogenesi potendosi trasformare in glucosio che è lo zucchero di pronto intervento oppure possono essere trasformati in altri composti per la sintesi di nuove molecole come enzimi, ormoni, strutture cellulari.
L’energia prodotta da 1 grammo di proteine è pari a 4 Kcal quindi simile a quella prodotta da 1 grammo di zuccheri.
Perchè le proteine contenute negli alimenti sono tanto importanti?
Le proteine degli alimenti sono importanti in quanto forniscono gli aminoacidi necessari per la sintesi delle proteine corporee.
TRASPORTO DI OSSIGENO (emoglobina)
MOVIMENTO (actina, miosina)
Le proteine sono macromolecole costituite dall’unione di un grande numero di unità elementari: gli AMINOACIDI.
Sebbene in natura esistano più di 300 amminoacidi, soltanto 20 sono incorporati nelle proteine dei mammiferi poiché sono gli unici codificati dal DNA.
La caratteristica strutturale comune a tutte le proteine è di essere dei polimeri lineari di molte molecole di aminoacidi.
DIGESTIONE DELLE PROTEINE
Mangiando proteine aumenta la secrezione di acido cloridrico che nello stomaco attiva il pepsinogeno a pepsina. Questo è il motivo per cui talvolta le proteine fanno venire mal di stomaco. I carboidrati al contrario svolgono una funzione tampone contro l’acidità.
PROTEINE E LEGAMI PEPTIDICI
La sequenza degli aminoacidi di una proteina si chiama struttura primaria.
Nelle proteine, gli aminoacidi sono uniti con legami peptidici.
I legami peptidici sono legami tra
• gruppo α- carbossilico (-COOH) di un amminoacido
• gruppo α-amminico (-NH2) dell’amminoacido successivo
• Durante la formazione del legame peptidico viene eliminata una molecola di acqua (reazione di condensazione).
PROTEINE FIBROSE
Hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci o in foglietti. In genere presentano un unico tipo di struttura secondaria.
Sono INSOLUBILI in ACQUA per la prevalenza di AA idrofobici.
Sono adatte a ruoli strutturali.
• CHERATINA che forma i tessuti protettivi della cute e dei capelli.
• COLLAGENE che forma i tessuti connettivi
• SETE che costituiscono la struttura dei bozzoli dei bachi da seta
Cheratine e collageni hanno strutture ad elica.
Le sete hanno struttura a foglietto.
PROTEINE GLOBULARI
Sono solubili in acqua, per il prevalere degli aminoacidi di tipo idrofilo, hanno una forma quasi sferica e assolvono funzioni biologiche.
Enzimi Proteine di deposito
Ormoni Proteine di trasporto
Es.: Mioglobina, proteina globulare che trasporta l’ossigeno nei muscoli;
Per funzionare una proteina deve assumere una struttura tridimensionale precisa:
CAMBIAMENTI DELLA STRUTTURA DELLE PROTEINE E INVECCHIAMENTO
Quando la struttura tridimensionale viene persa, la proteina va incontro a denaturazione, perdendo la sua attività biologica.
La denaturazione a volte è un processo reversibile, e, allontanando l’agente denaturante, la proteina riprende spontaneamente la sua conformazione tridimensionale che è dettata dalla struttura primaria.
In tutte le cellule, il trascorrere del tempo determina la necessità di RIPARARE alcune PARTI per lo più costituite da proteine. La forma e la struttura di queste parti di ricambio, è decisa dal DNA che invecchiando a sua volta può dare origine a forme difettose o modificate a causa per lo più dei RADICALI LIBERI DELL’OSSIGENO. Questo fenomeno detto STRESS OSSIDATIVO è fra le cause più importanti dell’invecchiamento visibile soprattutto a livello della pelle.
L’utilizzo di una supplementazione di amminoacidi risulta quindi essenziale per la sintesi di:
1) ORMONI peptidici derivati da amminoacidi come per esempio:
- ADRENALINA derivata dalla tirosina
- ORMONI TIROIDEI derivati della tirosina anch’essi
2) NEUROTRASMETTITORI, molecole che trasmettono l’impulso nervoso:
- SEROTONINA derivato del triptofano
- GABA derivato dalla decarbossilazione del glutammato.
3) NUCLEOTIDI – I MATTONI DEL DNA.
Bibliografia:
Kamyar Kalantar-Zadeh, Stefan D. Anker, Tamara B. Horwich, Gregg C. Forarow;
“Trattamenti nutrizionale ed infiammatorio nell’insufficienza cardiaca cronica”;
The American Journal of Cardiology.
Heinrich Taegtmeyer, Mattew E. Harinstein, Mihai Gheorghiade;
“Più che mattoni e calce: commento sul metabolismo proteico ed aminoacidico nel miocardio”;
The American Journal of Cardiology.
Sebastiano B. Solerte, Carmine Gazzaruso, Roberto Bonacasa, Mariangela Rondanelli, Mauro Zamboni, Cristina Basso, Eleonora Locatelli, Nicola Schifino, Andrea Giustina, Marisa Fioravanti;
“La supplementazione nutrizionale con una specifica miscela di aminoacidi incrementa la massa magra dell’organismo e la sensibilità all’insulina in soggetti anziani con sarcopenia”;
The American Journal of Cardiology.
Sebastiano B. Solerte, Marisa Fioravanti, Eleonora Locatelli, Roberto Bonacasa, Mauro Zamboni, Cristina Basso, Anna Mazzoleni, Valeria Mansi, Nikolas Geroutis, Carmine Gazzaruso;
Un miglioramento del controllo della glicemia e della sensibilità all’insulina durante uno studio long-term (60 settimane), randomizzato condotto con una miscela d aminoacidi in pazienti con diabete di tipo 2;
The American Journal of Cardiology.